Zespół prof. Krzysztofa Liberka opublikował artykuł w prestiżowym czasopiśmie eLife.

Z przyjemnością informujemy, że zespół prof. Krzysztofa Liberka opublikował artykuł zatytułowany Early Steps of Protein Disaggregation by Hsp70 Chaperone and Class B J-Domain Proteins are Shaped by Hsp110 (DOI: 10.7554/eLife.94795.3) w prestiżowym czasopiśmie eLife.

Pierwszą autorką pracy jest mgr Wiktoria Sztangierska, a praca zawiera tezy jej rozprawy doktorskiej. Autorami korespondencyjnymi są dr Agnieszka Kłosowska i prof. dr hab. Krzysztof Liberek. Współautorami są dr Hubert Wyszkowski, dr Maria Pokornowska, mgr Klaudia Kochanowicz i dr Michał Rychłowski.

W pracy naukowcy z Zakładu Biochemii Białek zbadali, w jaki sposób różne rodzaje białek opiekuńczych współdziałają, aby rozbijać szkodliwe agregaty białek w komórce.

Aby białka mogły spełniać swoją rolę w komórce, muszą najpierw się zwinąć, aby osiągnąć prawidłową strukturę przestrzenną. Stres, starzenie się i wiele chorób może zakłócić proces zwijania, prowadząc do zlepiania się nieprawidłowo zwiniętych białek w agregaty, które mają niekorzystny wpływ na funkcjonowanie komórki. W odpowiedzi na ten proces wyspecjalizowane białka opiekuńcze uwalniają z agregatów źle zwinięte białka i umożliwiają im odzyskanie właściwej struktury.

Białka opiekuńcze z rodziny Hsp70 są kluczowe dla przeżycia komórki w warunkach stresu biologicznego, nie mogą jednak pełnić swojej funkcji bez pomocniczych białek opiekuńczych, takich jak Hsp110; dlaczego tak się dzieje, pozostaje jednak niejasne. Aby zbadać to zagadnienie, autorzy zastosowali różne testy biochemiczne, aby sprawdzić, w jaki sposób oczyszczone ludzkie i drożdżowe Hsp70, Hsp110 i inne białka opiekuńcze wiążą się do agregatów i reaktywują nieprawidłowo zwinięte białka. Rola każdego białka została zbadana na różnych etapach procesu dezagregacji – od początkowego wiązania agregatu, poprzez zmiany struktury agregatu, aż do ostatecznego zwinięcia białka.

Eksperymenty wykazały, że Hsp110 pomaga przyłączyć Hsp70 do powierzchni agregatu, dzięki czemu agregat jest rozbijany na mniejsze kawałki, które są następnie łatwiej przetwarzane przez białka opiekuńcze. Wyniki badań wskazują również, że różne pomocnicze białka opiekuńcze konkurują o wiązanie z Hsp70; zbyt duża ilość jednego białka może zaburzać funkcję innego, podkreślając potrzebę równowagi między białkami opiekuńczymi w zapewnieniu wydajnej dezagregacji.

Opublikowane wyniki rzucają nowe światło na mechanizm odzyskiwania białek i usuwania szkodliwych agregatów przez białka opiekuńcze systemu Hsp70. Dalsze badania tego systemu są kluczowe dla zrozumienia ochronnego działania białek opiekuńczych w chorobach związanych z agregacją białek, takich jak choroba Parkinsona czy Alzheimera.